Aminoacizi și proteine

Aminoacizii au în aceeași moleculă grupă amino și carboxil; glicina este $\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2\mathrm{C}{\mathrm{H}}_2\mathrm{COOH}$. Ei sunt amfoteri: grupa carboxil cedează proton, grupa amino îl acceptă. Două molecule se unesc prin legătură peptidică $-\mathrm{CO}-\mathrm{NH}-$, cu eliminare de apă. Proteinele sunt lanțuri de aminoacizi pliate în structuri specifice; hidroliza lor rupe legăturile peptidice, iar încălzirea sau schimbarea puternică a pH-ului le denaturează. Proteinele au rol structural, catalitic și de transport.

Aminoacizii din proteine sunt $\alpha$-aminoacizi, cu formula generală $\mathrm{R}-\mathrm{CH}(\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2)-\mathrm{COOH}$: grupa amino și grupa carboxil sunt legate de același atom de carbon, numit carbon $\alpha$. Cele 20 de resturi $\mathrm{R}$ diferite dau cei 20 de aminoacizi proteinogeni. După numărul grupelor funcționale, aminoacizii sunt neutri (monoamino-monocarboxilici, ca glicina și alanina), acizi (acidul aspartic și acidul glutamic, cu două grupe $-\mathrm{COOH}$) sau bazici (lizina, cu două grupe $-\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2$). Pentru adult sunt esențiali opt aminoacizi, pe care organismul nu îi sintetizează: valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, fenilalanina, treonina și triptofanul. Toți au carbon $\alpha$ asimetric, în afară de glicină, iar cei din proteine aparțin seriei L.

Aminoacizii sunt solizi cristalizați, cu puncte de topire ridicate, solubili în apă și practic insolubili în solvenți nepolari. Cauza este structura de amfion: protonul grupei $-\mathrm{COOH}$ trece pe grupa $-\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2$, iar moleculele se atrag prin forțe ionice, ca într-o sare. În soluție acidă amfionul primește un proton și devine cation; în soluție bazică cedează un proton și devine anion. Prin urmare, glicina reacționează și cu HCl, și cu NaOH.

Exemplu rezolvat 1: calculăm masa molară a glicilglicinei, dipeptida obținută din două molecule de glicină.

1. Masa molară a glicinei este $M=75$ g/mol.
2. Carboxilul primei molecule reacționează cu grupa amino a celei de-a doua.
3. Se formează $\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2\mathrm{C}{\mathrm{H}}_2\mathrm{CONHC}{\mathrm{H}}_2\mathrm{COOH}$ și o moleculă de apă.
4. Masa molară a dipeptidei este $75+75-18=132$ g/mol.
5. La hidroliza completă se consumă un mol de apă și se recuperează doi moli de glicină.

Exemplu rezolvat 2: numărăm peptidele aciclice care se pot forma din glicină (Gly) și alanină (Ala).

1. Pentru o dipeptidă, fiecare dintre cele două poziții poate fi ocupată de Gly sau de Ala, deci există $2^2=4$ dipeptide: Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala.
2. Gly-Ala și Ala-Gly sunt izomeri: au aceeași formulă ${\mathrm{C}}_5{\mathrm{H}}_{10}{\mathrm{N}}_2{\mathrm{O}}_3$, dar altă succesiune a resturilor.
3. Pentru tripeptide există $2^3=8$ variante; două dintre ele (Gly-Gly-Gly și Ala-Ala-Ala) conțin un singur aminoacid, deci $8-2=6$ conțin ambii aminoacizi.
4. Cu trei aminoacizi diferiți, de exemplu Gly, Ala și serină, fiecare folosit o singură dată, se obțin $3!=6$ tripeptide izomere.

Proteinele sunt polipeptide naturale, cu masa moleculară de zeci de mii și mai mare; hemoglobina are aproximativ $64500$. Ele conțin carbon, hidrogen, oxigen și azot, iar cele care conțin cisteină sau metionină au și sulf. În organism îndeplinesc funcții diferite: colagenul și keratina dau rezistență pielii, tendoanelor, părului și unghiilor; enzimele, de exemplu pepsina din stomac, catalizează reacții; hemoglobina transportă oxigenul; insulina este un hormon; anticorpii apără organismul. În tubul digestiv, enzimele proteolitice rup legăturile peptidice până la aminoacizi, iar organismul reface din aceștia propriile proteine. Reacțiile de culoare cu sulfat de cupru în mediu bazic (biuretul) și cu acid azotic concentrat (xantoproteica) sunt folosite pentru recunoaștere.

Exemplu rezolvat: masa unei tripeptide și hidroliza ei

O tripeptidă este formată dintr-un rest de glicină (75 g/mol), unul de alanină (89 g/mol) și unul de serină (105 g/mol). Calculează masa ei molară, masa de apă consumată la hidroliza a 23,3 g de tripeptidă și numărul de tripeptide diferite care se pot forma din acești trei aminoacizi, fiecare folosit o singură dată.

1. La formarea tripeptidei se elimină 2 molecule de apă: $M=75+89+105-2\cdot 18=233$ g/mol.
2. $n=\frac{23,3}{233}=0,1$ mol; hidroliza rupe 2 legături peptidice pe moleculă, deci consumă $0,2$ mol de apă, adică $3,6$ g.
3. Ordinea contează (capătul N-terminal este diferit de cel C-terminal), deci sunt $3!=6$ tripeptide izomere.

Verificare: $23,3+3,6=26,9$ g, iar aminoacizii eliberați au $0,1\cdot (75+89+105)=26,9$ g.

Pentru o peptidă aciclică cu $n$ resturi, numărul legăturilor peptidice este $n-1$, iar hidroliza totală consumă $n-1$ molecule de apă. Un monoaminoacid reacționează cu HCl sau NaOH în raport molar $1:1$; lizina consumă cel mult doi moli de HCl, iar acidul glutamic cel mult doi moli de NaOH. La pH-ul numit punct izoelectric predomină amfionul, cu sarcină totală zero: pentru glicină acesta este aproape de pH $6$, pentru acidul glutamic aproape de $3,2$, iar pentru lizină aproape de $9,7$. Un aminoacid acid are deci punctul izoelectric în zona acidă, iar unul bazic în zona bazică.

Complement grupat. Despre aminoacizi și peptide sunt date patru afirmații:

1. glicina și alanina sunt omologi;
2. alanina are un atom de carbon asimetric;
3. un mol de glicină reacționează cu un mol de $\mathrm{NaOH}$;
4. o tripeptidă aciclică are trei legături peptidice.

• A. Numai 1, 2 și 3 sunt corecte
• B. Numai 1 și 3 sunt corecte
• C. Numai 2 și 4 sunt corecte
• D. Numai 4 este corectă
• E. Toate sunt corecte sau toate sunt false

Afirmația 1 este adevărată, deoarece formulele ${\mathrm{C}}_2{\mathrm{H}}_5\mathrm{N}{\mathrm{O}}_2$ și ${\mathrm{C}}_3{\mathrm{H}}_7\mathrm{N}{\mathrm{O}}_2$ diferă prin $\mathrm{C}{\mathrm{H}}_2$. Afirmațiile 2 și 3 sunt adevărate. Afirmația 4 este falsă, deoarece o tripeptidă aciclică are $3-1=2$ legături peptidice. Răspuns corect: A.

Problemă numerică. Se hidrolizează total $30,3$ g de pentaglicină, $(\mathrm{Gly}{)}_5$, cu $M=5\cdot 75-4\cdot 18=303$ g/mol. Cantitatea de peptidă este $30,3/303=0,10$ mol. Hidroliza consumă $4\cdot 0,10=0,40$ mol apă, adică $7,2$ g, și dă $0,50$ mol glicină, adică $37,5$ g; bilanțul de masă este corect, deoarece $30,3+7,2=37,5$ g. Procentul de azot din pentapeptidă este $70/303\cdot 100=23,10\%$.

Unde apare la examen

• Admiterea la Medicină, UMFCD: tematica pentru 2026 include proteinele din manualul de clasa a X-a de la Grup Editorial Art (paginile 122–125) și aminoacizii din manualul de clasa a XI-a de la LVS Crepuscul (paginile 140–148), plus capitolele despre reacțiile de hidroliză și de condensare (tematica de admitere UMFCD 2026). Formatul testului este pe pagina Admitere Medicină UMFCD.
• Bacalaureatul, chimie organică: programa de examen include aminoacizii (definiție, denumire, clasificare, caracter amfoter, identificare, condensare) și proteinele (stare naturală, proprietăți fizice, importanță, hidroliza enzimatică, denaturarea) (programa de bacalaureat, anexa 2 la OMENCS 5070/2016). Programa 1 de clasa a XI-a adaugă structura primară, secundară și terțiară a proteinelor, la curriculumul diferențiat pentru specializarea științe ale naturii (programele de chimie, clasa a XI-a, OMECI 5099/2009).

Greșeli frecvente

• Greșit: Dipeptida din două glicine are masa molară 150 g/mol.
  Corect: Eliminarea apei dă 132 g/mol.
• Greșit: Denaturarea rupe obligatoriu toate legăturile peptidice.
  Corect: Modifică structurile secundară, terțiară și cuaternară, dar păstrează structura primară.
• Greșit: O pentapeptidă aciclică are cinci legături peptidice.
  Corect: Are patru legături, adică $n-1$.
• Greșit: Aminoacizii au puncte de topire joase, pentru că sunt molecule mici.
  Corect: Structura de amfion le dă puncte de topire ridicate, ca la o sare.

Înainte și după

Întrebări frecvente